1.04 – Amminoacidi e Proteine

1.04 – Amminoacidi e Proteine

Ultima modifica: 02/07/2023

GLI AMMINOACIDI

• Sono composti bifunzionali (cioè 2 gruppi funzionali): amminico (-NH₂) + carbossilico (-COOH) + H + gruppo radicale (R)

• Formula generale:
  • Contiene carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto ma può contenere anche altre strutture più complicate
  • Sono i monomeri delle proteine
    • Dall’unione di più di 10 amminoacidi si formano i polipeptidi
    • Sono anfoteri perché il gruppo amminico è una base e il gruppo carbossilico è un acido quindi si compartano sia da base sia da acido 
    • Gli amminoacidi naturali si chiamano α-amminoacidi e sono L quindi sono levogiri (Es.: acido glutammico)
      • Possono legarsi per formare i peptidi -> contengono 10 amminoacidi
      • Tutti, tranne la glicina, hanno un carbonio chirale quindi sono otticamente attivi
      • Fanno reazioni di esterificazione e di alchilazione 
      • Il legame peptidico si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell’altro amminoacido tramite una reazione di condensazione o distrazione con eliminazione di H₂0
      • Si dividono in:
        • PRIMO GRUPPO: sono amminoacidi con 1 gruppo ammidinico e 1 gruppo carbossilico;
        • si dividono in:
        • Amminoacidi con R alifatico
        • Amminoacidi con R aromatico
        • Amminoacidi con R (contiene zolfo)
        • Amminoacidi con R apolare
        • Amminoacidi con R polare neutro
        • Amminoacidi con R polare con carica –
        • Amminoacidi con R polare con carica +
          • SECONDO GRUPPO: sono amminoacidi con 1 gruppo amminico e 2 gruppi carbossilici
            • TERZO GRUPPO: sono amminoacidi con 2 gruppi amminici e 1 gruppo carbossilico

PEPTIDI E PROTEINE:

• Sono polimeri (= cioè sono delle lunghe catene di molecole formate dall’unione di singole unità più piccole, chiamate monomeri) biologici di amminoacidi
• Sono formate da C + H + O + N
• Sono formate da aminoacidi naturali legati con un legame ammidico che in questo caso si chiama legame peptidico
• Si parla di proteina, quando la catena è formata da 100 amminoacidi e quando assume la struttura secondaria e terziaria che permette di svolgere al propria funzione
• Derivano dall’unione di 20 diversi amminoacidi, 11 si trovano nel corpo umano e 9 sono amminoacidi essenziali perché non possono essere sintetizzati e devono essere introdotti con l’alimentazione
• Sono importanti in tuti gli esseri viventi
• Sono componenti delle membrane biologiche
• Sono fondamentali in ogni organismo perché svolgono la maggior parte delle funzioni che tengono in vita l’organismo; le funzioni sono:
  • Funzione di difesa immunitaria (Es.: anticorpi o immunoglobuline) -> hanno una funzione di difesa con aggressione di sostanze estranee (antigeni)
  • Funzione strutturale
  • Funzione enzimatica
  • Funzione catalitica -> gli enzimi sono proteine con funzione catalitica e rendono possibili le reazioni metaboliche cellulari e di sintesi
  • Funzione di trasportare sostanze -> le proteine della membrana cellulare trasportano le sostanze fuori e dentro la cellula
  • Funzione di trasmissione dei segnali chimici
  • Funzione di contrazione e di movimento -> grazie alle proteine contrattali
  • Funzione di sostegno
  • Sono abbondanti nel protoplasma (= è l’insieme delle sostanze contenute nella cellula)
  • Trasportano l’ossigeno e altre sostanze
  • Formano le strutture di sostegno di cellule e tessuti
    • Si suddividono in base alla composizione:
      • Semplici: se contengono solo amminoacidi
      • Complesse o coniugate: se contengono amminoacido + altri tipi di molecole (Es.:  lipidi, glucidi e composti non proteici) (Es.: caseina del latte)
• Si dividono in base alla struttura in:
  • Proteine fibrose: sono insolubili in H₂0, hanno una struttura allungata, hanno una funzione strutturale, conferisco resistenza ed elasticità alla proteina e comprendo un unico tipo di struttura secondaria (Es.: il collagene, elastina, miosina, actina e cheratina)
  • Proteine globulari o di membrana: sono solubili in H₂0, sono proteine di forma rotondeggiante, sono caratterizzate da una struttura terziaria o una struttura quaternaria, sono generate dal ripiegamento di una struttura secondaria con porzioni α-elica e foglietto β e si trovano nell’uovo (Es.: enzimi, ormoni e proteine di trasporto)
  • Una proteina tende ad assumere la struttura più adatta alla funzione biologica che deve svolgere.

• La struttura primaria, la struttura secondaria, la struttura terziaria e la struttura quaternaria delle proteine sono mantenute da legami deboli (interazioni idrofobiche, legami H, legami elettrostatiche e forse di Van der Waals) e da ponti disolfuro (sono legami covalenti formati per ossidazione di 2 gruppi -SH della cisteina)
• Le proteine sono composte da varie strutture, che sono:
  • Struttura primaria -> è data dalla sequenza di amminoacidi; determina sia la forma sia la funzione della proteina (anemia falciforme -> esempio di una piccola variazione della struttura primaria)
  • Struttura secondaria -> determinata dalla disposizione nello spazio degli amminoacidi vicini lungo la catena; è caratterizzata dal legame a ponte di idrogeno; è influenzata dai legami idrogeno di una proteina; a seconda della natura dei residui amminoacidi può assumere 2 conformazioni:
    • PRIMA CONFORMAZIONE:
      • α-elica o ripiegamento elicoidale
      • È la più diffusa
      • È originata dall’avvolgimento del filamento polipeptidico (si è formato dai legami a idrogeno)
      • È stata inventata da Pauling nel 1948
      • È presente in alcune proteine fibrose e in tutte le proteine globulari
      • Le catene assumono la struttura a α-elica quando i gruppi sono molto ingombranti
      • È stabilizzata dal ponte a idrogeno
    • SECONDA CONFORMAZIONE:
      • foglietto β o piano β -> è stata inventata da Pauling e Corey; è una elica allungata; si forma quando diversi tratti polipeptidici sono affiancati
  • Struttura terziaria -> è un ripiegamento delle catene α-elica o foglietto β che porta alla formazione di strutture tridimensionali; è caratterizzata dal legame a ponte di idrogeno; è una struttura tridimensionale che assume la proteina nello spazio; è definita dalle informazioni contenute nella struttura primaria
  • Struttura quaternaria -> è data dalla associazione di più subunità; è determinata dalla disposizione spaziale delle interazioni non covalenti fra più subunità; può essere: omogenea (= quando le subunità sono identiche) e eterogenea (quando le subunità sono diverse). La proteina assume questa struttura quando è formata da 2 o più catene polipeptidiche associate; questa struttura è presente nelle proteine multimeriche (Es.: emoglobina)

Se la proteina viene trattata con il calore o con sostanze chimiche avviene la denaturazione -> è un’alterazione della struttura terziaria e secondaria con una perdita delle proprietà biologiche della proteina; può essere reversibile o irreversibile; consiste nella rottura dei legami deboli e nella perdita della struttura tridimensionale della proteina. Si possono classificare in base alle loro funzioni biologiche:

• Enzimi:
  • Sono essenziali negli organismi viventi
  • Sono proteine che agiscono da catalizzatori
  • Regolano i processi metabolici negli esseri viventi
  • Aumentano la velocità delle reazioni chimiche
  • Sono catalizzatori biologici specifici -> cioè hanno la capacità di agire solo su certi substrati
  • Sono proteine a struttura terziaria
  • Rendono possibili le reazioni chimiche all’interno delle cellule abbassando l’energia di attivazione (è l’energia minima necessaria perché una reazione avvenga)
  • Possono contenere i confattori -> sono molecole organiche, si chiamano coenzimi e trasportano atomi o gruppi chimici che l’enzima preleva dal substrato (Es.: NAD, FAD E NADP)
  • Il meccanismo d’azione si basa sulla presenza del sito attivo -> è una regione dell’enzima in cui si lega il substrato(sono i reagenti della reazione catalizzata che si legano agli enzimi) e così si forma il complesso enzima-substrato
  • Ogni enzima è in grado di catalizzare una e una sola reazione chimica perché la formazione del sito attivo si adatta alla forma del substrato
  • Il parametro più importante dell’azione enzimatica è la velocità d’azione e il pH
  • Alcune sostanze chimiche (si chiamano inibitori) sono in grado di rallentare o bloccare l’attività enzimatica degli enzimi attraverso un’azione di inibizione (Es.: PABA)
  • Sono sensibili alla variazione della temperatura.
  • Si dividono in classi (queste classi poi si suddividono in sottoclassi; le sottoclassi poi si suddividono in altre classi):
    • Le ossiddoriduttasi -> catalizzano reazioni di ossidoriduzione (Es.: deidrogenasi)
    • Le transferasi -> catalizzano reazioni di trasferimento di gruppi funzionali (Es.: chinasi)
    • Le idrolasi -> catalizzano reazioni di idrolisi (Es.: lipasi)
    • Le liasi -> catalizzano la rimozione di gruppi chimici senza idrolisi o senza ossidoriduzione (Es.: decarbossilasi)
    • Le isomerasi -> catalizzano la trasformazione di un composto in un suo isomero, catalizzano reazioni di isomerizzazione e di inversione (Es.: glucosio isomerasi)
    • Le ligasi -> catalizzano l’unione di 2 molecole organiche, intervengo nelle vie biosintetiche (Es.: DNA ligasi)
• Proteine di trasporto -> trasportano specifiche molecole o ioni da un organo all’altro
• Proteine di riserva -> servono come sostanze nutrienti e sono l’ultima riserva di energia dell’organismo (Es.: ovalbumina, caseina e ferritina)
• Proteine contrattuali -> Es.: actina e miosina
• Proteine strutturali -> Es.: collagene e cheratina
• Proteine di difesa -> difendono l’organismo dall’invasione da parte di altre specie o proteggono l’organismo da eventuali danni

• Sono poliammidi che sono il risultato della condensazione del gruppo ammidico (-NH₂) di un amminoacido con il gruppo carbossilico (-COOH) dell’amminoacido successivo
• Sono oligopetidi -> quando contengono pochi amminoacidi (tra 12-20 residui amminoacidi)
• Sono polipeptidi -> quando ne contengono più di 10 aminoacidi
• Sono proteine -> quando la catena è formata da più di 100 polipeptidi e può essere chiamata proteina monomerica o multimerica, si dividono in:
  • omomultimeriche -> cioè stesso tipo di polipeptide;
  • eteromultimeriche -> diversi tipi di polipeptidi